BCR由一對相同的免疫球蛋白重鏈(IgH)和輕鏈(IgL)組成，具有獨特的可變區結構，賦予了識別附近不同抗原的能力。盡管膜上的BCR本身無法轉導下游信號傳導，但可通過與CD79形成復合物來實現。BCR的胞外部分非共價偶聯至CD79，后者是CD79A和CD79B通過二硫鍵連接形成的異二聚體。這種非共價連接允許BCR在胞膜上表達，并在結合抗原后內化(Gazumyan et al. 2006; Hou et al. 2006)。值得注意的是，BCR內化被認為可抑制BCR介導的正向信號傳導(Stoddart et al. 2005)；但也有研究表明，針對dynamin 1/2的特異性抑制劑有防止網格蛋白clathrin介導的BCR內吞的效果，提示在BCR交聯后用抑制劑處理B細胞可引起MAPK和AKT及其下游靶標FOXO的過度磷酸化，最終致使基因表達失調。因此說，抗原識別后BCR的胞內定位對于結局走向至關重要(Chaturvedi et al. 2011)。
CD79分子的胞內段含有ITAM這種信號激活相關的基序，能與SRC激酶（如LYN、FYN和BLK）結合從而誘導ITAM的酪氨酸發生磷酸化(Saijo et al. 2003)。B細胞發育的早期階段中，Ig可變區基因片段能隨機重組產生極度多樣的BCR，當然也包括自身反應性BCR。據估計，多達50%自然產生的BCR經過受體編輯，以挽救自身反應性B細胞免于克隆清除（可見）(Retter and Nemazee 1998)。最近有報道指出，膜蛋白caveolin-1在BCR活化并被SRC磷酸化后，將IgM招募到富含GM1神經節苷脂的脂質結構域中，并作為受體編輯的關鍵調節因子發揮效應(Minguet et al. 2017)，而caveolin-1敲除小鼠則由于中樞耐受缺陷易患自身免疫性疾病。
CD79 ITAM的核心序列包括間隔11個殘基的2個Y酪氨酸位點，如補圖。突變研究證實這種組成對于BCR信號傳導的正確啟動是必需的(Sanchez et al. 1993; Flaswinkel and Reth 1994)。CD79 ITAM的酪氨酸磷酸化促進非SRC家族酪氨酸激酶如SYK的激活，該激酶作為關鍵組成能和其他激酶和接頭蛋白形成信號體（可見上一節的圖）。具體來說，SYK被招募到磷酸化的CD79-ITAM附近，促進BLNK復合體形成，從而激活BTK、PLCγ2、VAV和GRB2。目前已知，B細胞存活需要BCR衍生的組成型但低水平的強直信號及BAFF受體信號的共同作用(Lam et al. 1997; Thompson et al. 2001; Gross et al. 2001; Miller and Hayes 1991; Mackay et al. 2010)，且信號隨著多數濾泡B細胞中SYK的激活進行傳播(Schweighoffer et al. 2013)。考慮到BAFF及其受體的連接能夠直接導致CD79A和SYK磷酸化，并激活PI3K和ERK信號通路，提示BCR/BAFFR兩種受體之間存在影響B細胞存活的串擾(Schweighoffer et al. 2013)。另外有報道稱，FcμR可與錨定在TGN上的膜IgM相互作用，并且這種互作調控BCR在細胞表面的表達，最終影響強直信號(Nguyen et al. 2017)。
(資料圖片僅供參考)
#部分縮略語與表述對照
BCR internalization內化
BLK B淋巴酪氨酸激酶
BLNK B細胞連接蛋白
BTK布魯頓酪氨酸激酶
clathrin網格蛋白
dynamin動力蛋白
FOXO叉頭盒蛋白
GRB2生長因子受體結合蛋白2
ITAM免疫受體酪氨酸激活基序
MAPK絲裂原激活蛋白激酶
PLCγ2磷脂酶Cγ2
proximal BCR signaling近端BCR信號
SYK脾酪氨酸激酶
TGN跨高爾基體網絡
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